Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteine

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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2012120610506
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dc.contributor.advisorProf. Dr. Heinz-Jürgen Steinhoff
dc.creatorUrban, Leszek
dc.date.accessioned2012-12-06T08:25:58Z
dc.date.available2012-12-06T08:25:58Z
dc.date.issued2012-12-06T08:25:58Z
dc.identifier.urihttps://repositorium.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2012120610506-
dc.description.abstractDie Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie (ESR) in Verbindung mit ortsspezifischer Spinmarkierung stellt eine hervorragende Möglichkeit dar, um die Struktur und Dynamik von Proteinen aufzuklären. In dieser Dissertation wurden mit Hilfe der Hochfeld-ESR-Spektroskopie (W-Band, 95 GHz, T=160 K) für dreizehn spinmarkierte Colicin A Proben die Polarität und die Protizität der Umgebung der Spinlabelbindestelle bestimmt. Wasserzugänglichkeiten und Wasserstoffbrückenbindungen zum Spinlabel wurden mittels Puls-ESR Methoden (3-Puls-D-ESEEM und Hahn-Echozerfall) bestimmt und die Ergebnisse mit den Polaritäts- und Protizitätswerten korreliert. Raumtemperaturspektren dieser Proben im X-Band (9.5 GHz), Q-Band (34 GHz) und W-Band (95 GHz) liefern Informationen über die Spinlabelbewegung. Mit Hilfe von Molekulardynamiksimulationen (MD) der spinmarkierten kanalbildenden Domäne von Colicin A konnten die Konformationen (Rotameranalyse) und die Dynamik der Spinlabelseitenketten in den unterschiedlichen Umgebungen charakterisiert werden. Der Vergleich der experimentellen mit den aus MD-Trajektorien berechneten ESR-Spektren liefert die Beiträge der unterschiedlichen Rotamerübergänge, die für die beobachteten Spektrenformen charakteristisch sind.ger
dc.rightsNamensnennung-NichtKommerziell-KeineBearbeitung 3.0 Unported-
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/-
dc.subjectESRger
dc.subjectElektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopieger
dc.subjectSpektroskopieger
dc.subjectSDSLger
dc.subjectortsspezifische Spinmarkierungger
dc.subjectProteinger
dc.subjectMakromolekülger
dc.subjectColicin Ager
dc.subjectMD-Simulationger
dc.subjectMolekulardynamikger
dc.subjectComputersimulationger
dc.subjectRotamerger
dc.subjectMulti-Frequenz-ESRger
dc.subjectX-Bandger
dc.subjectQ-Bandger
dc.subjectW-Bandger
dc.subjectPuls-ESRger
dc.subjectcw-ESRger
dc.subjectESEEMger
dc.subjectEchoger
dc.subjectEchozerfallger
dc.subjectHahn-Echoger
dc.subjectR1ger
dc.subjectMTSSLger
dc.subjectMethanethiosulfonat-Spinlabelger
dc.subjectPolaritätger
dc.subjectProtizitätger
dc.subjectWasserzugänglichkeitger
dc.subjectWasserstoffbrückenbindungenger
dc.subjectH-Brückenger
dc.subjectRotameranalyseger
dc.subjectSpektrenberechnungger
dc.subjectSRLSger
dc.subjectMOMDger
dc.subjectHyperfeinkopplungger
dc.subjectg-Tensorger
dc.subjectHochfeld-ESRger
dc.subject.ddc530 - Physik
dc.subject.ddc500 - Naturwissenschaften
dc.subject.ddc570 - Biowissenschaften; Biologie
dc.titleMulti-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteineger
dc.typeDissertation oder Habilitation [doctoralThesis]-
thesis.locationOsnabrück-
thesis.institutionUniversität-
thesis.typeDissertation [thesis.doctoral]-
thesis.date2012-11-14-
dc.contributor.refereeProf. Dr. Sebastian Schlücker
dc.subject.bk33.07 - Spektroskopie
dc.subject.bk33.05 - Experimentalphysik
dc.subject.bk33.30 - Atomphysik, Molekülphysik
vCard.ORGFB4
Enthalten in den Sammlungen:FB04 - E-Dissertationen

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