Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteine
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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2012120610506
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DC Element | Wert | Sprache |
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dc.contributor.advisor | Prof. Dr. Heinz-Jürgen Steinhoff | |
dc.creator | Urban, Leszek | |
dc.date.accessioned | 2012-12-06T08:25:58Z | |
dc.date.available | 2012-12-06T08:25:58Z | |
dc.date.issued | 2012-12-06T08:25:58Z | |
dc.identifier.uri | https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2012120610506 | - |
dc.description.abstract | Die Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie (ESR) in Verbindung mit ortsspezifischer Spinmarkierung stellt eine hervorragende Möglichkeit dar, um die Struktur und Dynamik von Proteinen aufzuklären. In dieser Dissertation wurden mit Hilfe der Hochfeld-ESR-Spektroskopie (W-Band, 95 GHz, T=160 K) für dreizehn spinmarkierte Colicin A Proben die Polarität und die Protizität der Umgebung der Spinlabelbindestelle bestimmt. Wasserzugänglichkeiten und Wasserstoffbrückenbindungen zum Spinlabel wurden mittels Puls-ESR Methoden (3-Puls-D-ESEEM und Hahn-Echozerfall) bestimmt und die Ergebnisse mit den Polaritäts- und Protizitätswerten korreliert. Raumtemperaturspektren dieser Proben im X-Band (9.5 GHz), Q-Band (34 GHz) und W-Band (95 GHz) liefern Informationen über die Spinlabelbewegung. Mit Hilfe von Molekulardynamiksimulationen (MD) der spinmarkierten kanalbildenden Domäne von Colicin A konnten die Konformationen (Rotameranalyse) und die Dynamik der Spinlabelseitenketten in den unterschiedlichen Umgebungen charakterisiert werden. Der Vergleich der experimentellen mit den aus MD-Trajektorien berechneten ESR-Spektren liefert die Beiträge der unterschiedlichen Rotamerübergänge, die für die beobachteten Spektrenformen charakteristisch sind. | ger |
dc.rights | Namensnennung-NichtKommerziell-KeineBearbeitung 3.0 Unported | - |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/ | - |
dc.subject | ESR | ger |
dc.subject | Elektronen-Spin-Resonanz-Spektroskopie | ger |
dc.subject | Spektroskopie | ger |
dc.subject | SDSL | ger |
dc.subject | ortsspezifische Spinmarkierung | ger |
dc.subject | Protein | ger |
dc.subject | Makromolekül | ger |
dc.subject | Colicin A | ger |
dc.subject | MD-Simulation | ger |
dc.subject | Molekulardynamik | ger |
dc.subject | Computersimulation | ger |
dc.subject | Rotamer | ger |
dc.subject | Multi-Frequenz-ESR | ger |
dc.subject | X-Band | ger |
dc.subject | Q-Band | ger |
dc.subject | W-Band | ger |
dc.subject | Puls-ESR | ger |
dc.subject | cw-ESR | ger |
dc.subject | ESEEM | ger |
dc.subject | Echo | ger |
dc.subject | Echozerfall | ger |
dc.subject | Hahn-Echo | ger |
dc.subject | R1 | ger |
dc.subject | MTSSL | ger |
dc.subject | Methanethiosulfonat-Spinlabel | ger |
dc.subject | Polarität | ger |
dc.subject | Protizität | ger |
dc.subject | Wasserzugänglichkeit | ger |
dc.subject | Wasserstoffbrückenbindungen | ger |
dc.subject | H-Brücken | ger |
dc.subject | Rotameranalyse | ger |
dc.subject | Spektrenberechnung | ger |
dc.subject | SRLS | ger |
dc.subject | MOMD | ger |
dc.subject | Hyperfeinkopplung | ger |
dc.subject | g-Tensor | ger |
dc.subject | Hochfeld-ESR | ger |
dc.subject.ddc | 530 - Physik | |
dc.subject.ddc | 500 - Naturwissenschaften | |
dc.subject.ddc | 570 - Biowissenschaften; Biologie | |
dc.title | Multi-Frequenz-ESR spinmarkierter Proteine | ger |
dc.type | Dissertation oder Habilitation [doctoralThesis] | - |
thesis.location | Osnabrück | - |
thesis.institution | Universität | - |
thesis.type | Dissertation [thesis.doctoral] | - |
thesis.date | 2012-11-14 | - |
dc.contributor.referee | Prof. Dr. Sebastian Schlücker | |
dc.subject.bk | 33.07 - Spektroskopie | |
dc.subject.bk | 33.05 - Experimentalphysik | |
dc.subject.bk | 33.30 - Atomphysik, Molekülphysik | |
vCard.ORG | FB4 | |
Enthalten in den Sammlungen: | FB06 - E-Dissertationen |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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