Titel:	In vivo Lokalisations- und Interaktionsstudien der Sensorkinase KdpD aus Escherichia coli
Autor(en):	Feuerbaum, Eva-Anne
Erstgutachter:	Prof. Dr. Karlheinz Altendorf
Zweitgutachter:	Prof. Dr. Achim Paululat
Zusammenfassung:	In dieser Arbeit konnten mittels des BACTH-Systems Interaktionen des kompletten KdpD Proteins sowie der N-terminalen Domäne (KdpD1-395) mit den N- und C-terminalen (KdpD396-894) Domänen von KdpD nachgewiesen werden. Darüber hinaus wurde der Zusammenhang zwischen dem Interaktionsverhalten und den Phänotypen bestimmter Punktmutations- und Deletionsmutanten von KdpD untersucht, jedoch konnte eine solche Abhängigkeit nicht bestätigt werden. Die Lokalisation von KdpD-GFP wurde in dem kdpD-Teildeletionsstamm TKV2208 untersucht, in dem sich das Hybridprotein membrangebunden in einem gepunkteten Verteilungsmuster entlang des Zellkörpers nachweisen lässt. Besonders interessant ist das häufige Vorkommen spiralförmiger KdpD-GFP Strukturen, welche sich entlang des Zellkörpers zeigen. Daher wurde eine Beeinflussung der Lokalisation von KdpD-GFP durch MreB vermutet. Eine Behandlung der Zellen mit der Verbindung A22 veränderte die Proteinverteilung jedoch nicht. Daher ist anzunehmen, dass die KdpD-GFP Lokalisation in E. coli MreB-unabhängig erfolgt. Des Weiteren wurde eine Beeinflussung der Lokalisation des Hybridproteins durch das Penicillin-Bindeprotein 3 in Erwägung gezogen. Um diese Möglichkeit zu evaluieren wurde PBP3 mit Cephalexin spezifisch gehemmt. Jedoch konnte kein Unterschied zur vorher aufgeführten Lokalisation von KdpD-GFP beobachtet werden. Ein weiterer Aspekt der Lokalisationsstudien war, ob Cardiolipin einen Einfluss auf die KdpD-GFP Lokalisation hat. Für diese Fragestellung wurde der Stamm UE54 benutzt, welcher kein Cardiolipin synthetisieren kann. Es konnte gezeigt werden, dass Cardiolipin keinen Einfluss auf die Lokalisation von KdpD-GFP zu haben scheint. Darüber hinaus wurde die Abhängigkeit der KdpD-GFP Lokalisation von SecB und SecG mittels Deletionsmutanten getestet. Die Deletion dieser beiden Sec-Translokationsproteine führte jedoch zu keiner Veränderung der Lokalisation von KdpD-GFP.
URL:	https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009020218
Schlagworte:	KdpD; Interaktion; Lokalisation
Erscheinungsdatum:	30-Jan-2009
Einreichungsdatum:	30-Jan-2009
Publikationstyp:	Dissertation oder Habilitation [doctoralThesis]
Enthalten in den Sammlungen:	FB05 - E-Dissertationen

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