Wechselwirkungen der V-ATPase von Manduca sexta mit dem Aktin-Zytoskelett

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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2005033020
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dc.contributor.advisorProf. Dr. Helmut Wieczorek
dc.creatorVitavska, Olga
dc.date.accessioned2010-01-30T14:41:18Z
dc.date.available2010-01-30T14:41:18Z
dc.date.issued2005-03-30T13:45:47Z
dc.date.submitted2005-03-30T13:45:47Z
dc.identifier.urihttps://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2005033020-
dc.description.abstractV-ATPasen sind eukaryotische Protonenpumpen, die viele sekundär aktive Transporte energetisieren und eine Reihe von intrazellulären Kompartimenten ansäuern. In der vorliegenden Doktorarbeit wurde die Interaktion der V-ATPase aus Manduca sexta mit dem Aktin-Zytoskelett untersucht. Nachdem die Co-Lokalisation der V-ATPase mit F-Aktin in den apikalen Membranen der Gobletzellen immunzytochemisch festgestellt worden war, wurde auch die direkte Wechselwirkung zwischen der V-ATPase und den Aktinfilamenten durch Co-Pelletierungsstudien nachgewiesen. Mit Hilfe von Overlayblots wurde gezeigt, dass sowohl die Untereinheit B als auch Untereinheit C die Bindung an Aktin vermitteln. Co-Pelletierung der Aktinfilamente mit rekombinanter Untereinheit C wiesen eine direkte Interaktion zwischen beiden Proteinen nach. Mit rekombinanter Untereinheit C rekonstituierter V1-Komplex hatte eine deutlich höhere Affinität zu Aktinfilamenten als C-freier V1-Komplex. In Overlayblots wurde nachgewiesen, dass die Untereinheit C beide Formen (F- und G-) des Aktins bindet. Die Interaktion mit G-Aktin wurde mit NBD-markiertem Aktin quantifiziert, wobei sich Dissoziationskonstanten von 50-60 nM ergaben; eine Bevorzugung von ATP-Aktin gegenüber ADP-Aktin oder umgekehrt konnte nicht festgestellt werden. Die Untereinheit C beeinflusste die Dynamik des Aktin-Zytoskeletts dadurch, dass sie Aktinfilamente unabhängig vom pH stabilisierte und einen positiven Einfluss auf die Vernetzung von Aktinfilamenten hatte. Die auch im Fluoreszenzmikroskop nachgewiesene Fähigkeit zur Bündelung kann sowohl durch die zwei Aktinbindungsstellen in der Untereinheit C als auch durch ihre Di- und Oligomerisierung unter oxidierenden Bedingungen ermöglicht werden. Mit Hilfe von radioaktivem ATP wurde gezeigt, dass die Untereinheit C durch die Proteinkinase A phosphoryliert werden kann. Diesem Phänomen könnte eine große Bedeutung für die Regulation der Eigenschaften der Untereinheit C zukommen.ger
dc.language.isoger
dc.subjectV-ATPase
dc.subjectAktin
dc.subjectProtonenpumpen
dc.subjectManduca sexta
dc.subjectGobletzelle
dc.subjectBündelung
dc.subject.ddc570 - Biowissenschaften; Biologie
dc.titleWechselwirkungen der V-ATPase von Manduca sexta mit dem Aktin-Zytoskelettger
dc.typeDissertation oder Habilitation [doctoralThesis]-
thesis.locationOsnabrück-
thesis.institutionUniversität-
thesis.typeDissertation [thesis.doctoral]-
thesis.date2005-03-01T12:00:00Z-
elib.elibid397-
elib.marc.edtfangmeier-
elib.dct.accessRightsa-
elib.dct.created2005-03-03T15:39:37Z-
elib.dct.modified2005-03-30T13:45:47Z-
dc.contributor.refereeProf. Dr. Karl-Heinz Altendorf
dc.contributor.refereeapl. Prof. Dr. Henning Scholze
dc.subject.dnb32 - Biologieger
vCard.ORGFB5ger
Enthalten in den Sammlungen:FB05 - E-Dissertationen

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