Molekulargenetische und biochemische Untersuchungen zur Funktion und Struktur des Enzym IIMtl aus Escherichia coli K-12
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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2004022519
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DC Element | Wert | Sprache |
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dc.contributor.advisor | Prof. Dr. Josef W. Lengeler | |
dc.creator | Turgut, Sevket | |
dc.date.accessioned | 2010-01-30T14:40:01Z | |
dc.date.available | 2010-01-30T14:40:01Z | |
dc.date.issued | 2004-02-25T17:24:21Z | |
dc.date.submitted | 2004-02-25T17:24:21Z | |
dc.identifier.uri | https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2004022519 | - |
dc.description.abstract | Das E. coli EIIMtl gehört zu den PTSs (PEP-abhängiges Kohlenhydrat : Phosphotransferasesystem) und katalysiert den gekoppelten Transport von D-Mannitol in die Zelle. Es lässt sich in drei funktionelle Domänen unterteilen. Die membranüberspannende EIIC-Domäne mit der Substratbindestelle und der Transporterfunktion und die für die Übertragung der Phosphorylgruppe essentiellen hydrophilen Domänen EIIB und EIIA. Die exakte Topologie der EIIC-Domäne und deren Funktion bei Transport und Phosphorylierung sind bisher noch unklar. Zur Untersuchung der Funktion wurden Selektionssysteme konstruiert, um Mutanten aus Escherichia coli K-12 zu isolieren und charakterisieren, in denen der Transport von der Phosphorylierung entkoppelt ist. Diese Mutationen (E218A, E218V und H256P) wurden alle in der stark konservierten Schleife 5 des membrangebundenen Transporters EIIC gefunden, zwei davon in dem dort befindlichen GIH256E-Motiv. Die Suche nach Suppressormutationen ergab ebenfalls Mutationen in der Aminosäure 256 des GIHE-Motivs (P256A, P256Q und P256S). Die Kombination der verschiedenen Mutationen durch ortspezifische Mutagenese ergab unterschiedliche Effekte auf den Transport und der Phosphorylierung von D-Mannitol (Otte, S., Scholle, A., Turgut, S., and Lengeler, J.W. 2003. Mutations Which Uncouple Transport and Phosphorylation in the D-Mannitol Phosphotransferase System of Escherichia coli K-12 and Klebsiella pneumoniae 1033-5P14. J. Bacteriol. 185(7): 2267-2276). Bei der Untersuchung der Sekundärstruktur wurde die Lokalisation verschiedener Aminosäuren im EIIMtl durch die Methode des Cystein-Scanning überprüft. Mit Hilfe weiterer Sequenzuntersuchungen und unter Berücksichtigung weiterer Ergebnisse, konnte ein alternatives Sekundärstrukturmodell des EIICMtl vorgestellt werden, bei dem die Schleife 5 in die Membran gelegt wurde. | ger |
dc.language.iso | ger | |
dc.subject | Escherichia coli | |
dc.subject | PTS | |
dc.subject | EIIMtl | |
dc.subject | Mannitol | |
dc.subject | Entkoppelte | |
dc.subject | Mutanten | |
dc.subject | Struktur | |
dc.subject | Cystein-Scanning | |
dc.subject.ddc | 570 - Biowissenschaften, Biologie | ger |
dc.title | Molekulargenetische und biochemische Untersuchungen zur Funktion und Struktur des Enzym IIMtl aus Escherichia coli K-12 | ger |
dc.type | Dissertation oder Habilitation [doctoralThesis] | - |
thesis.location | Osnabrück | - |
thesis.institution | Universität | - |
thesis.type | Dissertation [thesis.doctoral] | - |
thesis.date | 2003-07-16T12:00:00Z | - |
elib.elibid | 248 | - |
elib.marc.edt | fangmeier | - |
elib.dct.accessRights | a | - |
elib.dct.created | 2003-09-03T17:28:59Z | - |
elib.dct.modified | 2004-02-25T17:24:21Z | - |
dc.contributor.referee | Prof. Dr. Karl-Heinz Altendorf | |
dc.subject.dnb | 32 - Biologie | ger |
vCard.ORG | FB5 | ger |
Enthalten in den Sammlungen: | FB05 - E-Dissertationen |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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E-Diss248_thesis.pdf | Präsentationsformat | 3,56 MB | Adobe PDF | E-Diss248_thesis.pdf Öffnen/Anzeigen |
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