osnaDocs: Rasterkraftmikroskopie an weichen Materialien

Rasterkraftmikroskopie an weichen Materialien

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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2004011518

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DC Field	Value	Language
dc.contributor.advisor	Prof. Dr. Marika Schleberger
dc.contributor.advisor	Prof. Dr. Sylvia Speller
dc.creator	Görlich, Martin
dc.date.accessioned	2010-01-30T14:35:50Z
dc.date.available	2010-01-30T14:35:50Z
dc.date.issued	2004-01-15T10:25:50Z
dc.date.submitted	2004-01-15T10:25:50Z
dc.identifier.uri	https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2004011518	-
dc.description.abstract	In dieser Arbeit wurde an einer Auswahl von Biomolekülen gezeigt, dass die Rasterkraftmikroskopie, welche ursprünglich in physikalischen Labors entwickelt und zunächst auch nur dort eingesetzt wurde, ein äußerst wichtiges Instrument innerhalb der biologischen und medizinischen Forschung darstellt. Es wurde gezeigt, welche Ergebnisse bei der Visualisierung von Biomolekülen erwartet werden können. Die nach einer eigens entwickelten Methode präparierten Actin-Proben konnten hochaufgelöst abgebildet werden. Es zeigten sich neben freiliegenden Einzelfilamenten auch Bündel, welche sich aus Einzelfilamenten zusammensetzen. Es ist ein Modell erstellt worden, welches die unterschiedlichen Breiten der Bündel erklärt. Mit Hilfe der Mikrokontakt-Druck-Technik (microcontact printing, µCP) ist es gelungen, Proteinstrukturen in der Größe weniger Nanometer großflächig auf verschiedene Substrate zu übertragen. Ebenso wurde ein proteophober SAM (self assembling monolayer) gestempelt, mit dem Proteinadsorptionen gezielt unterbunden werden konnten. Das Adsorptionsverhalten des Proteins F1-ATPase auf Gold ist in situ untersucht worden. Parallel dazu wurde die Adsorption des Proteins in einer Mikroquarzwaage (quarz crystal microbalance, QCM) untersucht. Beide Techniken zeigen unterschiedliche Adsorptions-kinetiken, die Kombination beider Methoden lässt jedoch eine Abschätzung der wahren Adsorptionskinetik zu. Ein neuer Messmodus (constant damping mode) ist ob seiner Fähigkeit, biologische Objekte abbilden zu können, geprüft worden. Vergleichsmessungen im Kontakt-, Nichtkontakt- und Dämpfungs-Modus an einer Proteinmultischicht zeigten, dass im Nichtkontakt-Modus die höchste Auflösung erzielt werden kann. Ferner sind Magnetkraftmikroskop-Experimente an dem als Eisenspeicher bekannten Protein Ferritin durchgeführt worden. An einer Submonolage Ferritin auf Glimmer lässt sich jedoch mit dieser Technik kein magnetisches Signal messen.	ger
dc.language.iso	ger
dc.subject	Rasterkraftmikroskopie
dc.subject	Protein
dc.subject	Actin
dc.subject	Mikrokontakt Drucken
dc.subject	SAM
dc.subject	Adsorptionskinetik
dc.subject	Dämpfungs-Modus
dc.subject	Magnetkraftmikroskopie
dc.subject.ddc	530 - Physik	ger
dc.subject.ddc	570 - Biowissenschaften, Biologie	ger
dc.title	Rasterkraftmikroskopie an weichen Materialien	ger
dc.type	Dissertation oder Habilitation [doctoralThesis]	-
thesis.location	Osnabrück	-
thesis.institution	Universität	-
thesis.type	Dissertation [thesis.doctoral]	-
thesis.date	2003-12-12T12:00:00Z	-
elib.elibid	298	-
elib.marc.edt	fangmeier	-
elib.dct.accessRights	a	-
elib.dct.created	2004-01-09T09:56:38Z	-
elib.dct.modified	2004-01-15T10:25:50Z	-
dc.contributor.referee	Prof. Dr. Hans-Jürgen Steinhoff
dc.subject.dnb	29 - Physik, Astronomie	ger
dc.subject.dnb	32 - Biologie	ger
dc.subject.pacs	68.37.-d - Microscopy of surfaces, interfaces, and thin films	eng
dc.subject.pacs	87.15.-v - Biomolecules: structure and physical properties	eng
vCard.ORG	FB4	ger
Appears in Collections:	FB06 - E-Dissertationen

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