Rasterkraftmikroskopie an weichen Materialien

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dc.contributor.advisorProf. Dr. Marika Schleberger
dc.contributor.advisorProf. Dr. Sylvia Speller
dc.creatorGörlich, Martin
dc.date.accessioned2010-01-30T14:35:50Z
dc.date.available2010-01-30T14:35:50Z
dc.date.issued2004-01-15T10:25:50Z
dc.date.submitted2004-01-15T10:25:50Z
dc.identifier.urihttps://repositorium.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2004011518-
dc.description.abstractIn dieser Arbeit wurde an einer Auswahl von Biomolekülen gezeigt, dass die Rasterkraftmikroskopie, welche ursprünglich in physikalischen Labors entwickelt und zunächst auch nur dort eingesetzt wurde, ein äußerst wichtiges Instrument innerhalb der biologischen und medizinischen Forschung darstellt. Es wurde gezeigt, welche Ergebnisse bei der Visualisierung von Biomolekülen erwartet werden können. Die nach einer eigens entwickelten Methode präparierten Actin-Proben konnten hochaufgelöst abgebildet werden. Es zeigten sich neben freiliegenden Einzelfilamenten auch Bündel, welche sich aus Einzelfilamenten zusammensetzen. Es ist ein Modell erstellt worden, welches die unterschiedlichen Breiten der Bündel erklärt. Mit Hilfe der Mikrokontakt-Druck-Technik (microcontact printing, µCP) ist es gelungen, Proteinstrukturen in der Größe weniger Nanometer großflächig auf verschiedene Substrate zu übertragen. Ebenso wurde ein proteophober SAM (self assembling monolayer) gestempelt, mit dem Proteinadsorptionen gezielt unterbunden werden konnten. Das Adsorptionsverhalten des Proteins F1-ATPase auf Gold ist in situ untersucht worden. Parallel dazu wurde die Adsorption des Proteins in einer Mikroquarzwaage (quarz crystal microbalance, QCM) untersucht. Beide Techniken zeigen unterschiedliche Adsorptions-kinetiken, die Kombination beider Methoden lässt jedoch eine Abschätzung der wahren Adsorptionskinetik zu. Ein neuer Messmodus (constant damping mode) ist ob seiner Fähigkeit, biologische Objekte abbilden zu können, geprüft worden. Vergleichsmessungen im Kontakt-, Nichtkontakt- und Dämpfungs-Modus an einer Proteinmultischicht zeigten, dass im Nichtkontakt-Modus die höchste Auflösung erzielt werden kann. Ferner sind Magnetkraftmikroskop-Experimente an dem als Eisenspeicher bekannten Protein Ferritin durchgeführt worden. An einer Submonolage Ferritin auf Glimmer lässt sich jedoch mit dieser Technik kein magnetisches Signal messen.ger
dc.language.isoger
dc.subjectRasterkraftmikroskopie
dc.subjectProtein
dc.subjectActin
dc.subjectMikrokontakt Drucken
dc.subjectSAM
dc.subjectAdsorptionskinetik
dc.subjectDämpfungs-Modus
dc.subjectMagnetkraftmikroskopie
dc.subject.ddc530 - Physikger
dc.subject.ddc570 - Biowissenschaften, Biologieger
dc.titleRasterkraftmikroskopie an weichen Materialienger
dc.typeDissertation oder Habilitation [doctoralThesis]-
thesis.locationOsnabrück-
thesis.institutionUniversität-
thesis.typeDissertation [thesis.doctoral]-
thesis.date2003-12-12T12:00:00Z-
elib.elibid298-
elib.marc.edtfangmeier-
elib.dct.accessRightsa-
elib.dct.created2004-01-09T09:56:38Z-
elib.dct.modified2004-01-15T10:25:50Z-
dc.contributor.refereeProf. Dr. Hans-Jürgen Steinhoff
dc.subject.dnb29 - Physik, Astronomieger
dc.subject.dnb32 - Biologieger
dc.subject.pacs68.37.-d - Microscopy of surfaces, interfaces, and thin filmseng
dc.subject.pacs87.15.-v - Biomolecules: structure and physical propertieseng
vCard.ORGFB4ger
Enthalten in den Sammlungen:FB04 - E-Dissertationen

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